一、酶的組成
    單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。
    結合酶：酶蛋白：決定反應的特異性;
    輔助因子：決定反應的種類與性質;可以為金屬離子或小分子有機化合物。
    可分為輔酶：與酶蛋白結合疏松，可以用透析或超濾方法除去。
    輔基：與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾方法除去。
    酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。
    二、酶的活性中心
    酶的活性中心由酶作用的必需基團組成，這些必需基團在空間位置上接近組成特定的空間結構，能與底物特異地結合并將底物轉化為產(chǎn)物。對結合酶來說，輔助因子參與酶活性中心的組成。但有一些必需基團并不參加活性中心的組成。
    三、酶反應動力學
    酶促反應的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH、溫度、激動劑和抑制劑等。
    1、底物濃度
    1)在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應速度趨緩，底物濃度進一步增高，反應速度不再隨底物濃度增大而加快，達反應速度，此時酶的活性中心被底物飽合。
    2)米氏方程式
    V=Vmax[S]/Km+[S]
    a.米氏常數(shù)Km值等于酶促反應速度為速度一半時的底物濃度。
    b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。
    c.Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關。
    d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。
    2、酶濃度
    在酶促反應系統(tǒng)中，當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度，使酶被底物飽和時，反應速度與酶的濃度成正比關系。
    3、溫度
    溫度對酶促反應速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應速度，同時也增加酶的變性。酶促反應最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。
    酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應進行的時間有關。
    4、PH
    酶活性受其反應環(huán)境的PH影響，且不同的酶對PH有不同要求，酶活性的某一PH值為酶的最適PH值，如胃蛋白酶的最適PH約為1.8，肝精氨酸酶最適PH為9.8，但多數(shù)酶的最適PH接近中性。
    最適PH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素影響。
    5、激活劑
    使酶由無活性或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機化合物激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。